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98567
PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine Motif (mme-RG) Kit
Proteomic Analysis Products
PTMScan

PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine Motif (mme-RG) Kit #98567

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PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine Motif (mme-RG) Kit: Image 1
Motif analysis using all mono-methyl arginine peptides enriched and identified by PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine Motif (mme-RG) Kit from two different samples. One milligram each of mouse liver and HCT 116 human colon cancer cells were independently digested with trypsin and immunoprecipitated with PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine (mme-RG) Magnetic Immunoaffinity Beads. Orbitrap Q Exactive mass spectrometer analysis identified a total of 1,431 unique sites. The motif logo shows that the mme-RG antibody is a general motif antibody that recognizes the mme-RG motif independent of protein context, without other amino acid preferences.
Product Includes Volume (with Count)
PTMScan® HS Mono-Methyl Arginine (mme-RG) Magnetic Immunoaffinity Beads 1 x 200 µl
PTMScan® IAP Buffer (10X) 9993 10 x 600 µl
PTMScan® Limited Use License 1 x 1 ea

Storage

All components in this kit are stable for at least 12 months when stored at the recommended temperature. Upon receipt, 26719S should be stored at 4°C. 9993S should be stored at -20°C. Do not aliquot the antibody.

Product Description

PTMScan® HS is an enhanced PTMScan® methodology with improved identification of post-translationally modified peptides. PTMScan® technology employs a proprietary methodology from Cell Signaling Technology (CST) for peptide enrichment by immunoprecipitation using a specific bead-conjugated antibody in conjunction with liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) for quantitative profiling of post-translational modification (PTM) sites in cellular proteins. PTMs that can be analyzed by PTMScan® technology include phosphorylation, ubiquitination, acetylation, and methylation, among others. The technology enables researchers to isolate, identify, and quantitate large numbers of post-translationally modified cellular peptides with a high degree of specificity and sensitivity (HS), providing a global overview of PTMs in cell and tissue samples without bias about where the modified sites occur. For more information on PTMScan® products and services, please visit www.cellsignal.com/applications/proteomics.

Background

Arginine methylation is a prevalent PTM found on both nuclear and cytoplasmic proteins. Arginine methylated proteins are involved in many different cellular processes, including transcriptional regulation, signal transduction, RNA metabolism, and DNA damage repair (1-3). Arginine methylation is carried out by the arginine N-methyltransferase (PRMT) family of enzymes that catalyze the transfer of a methyl group from S-adenosylmethionine (AdoMet) to a guanidine nitrogen of arginine (4). There are three different types of arginine methylation: asymmetric dimethylarginine (aDMA, omega-NG,NG-dimethylarginine), where two methyl groups are placed on one of the terminal nitrogen atoms of the guanidine group of arginine; symmetric dimethylarginine (sDMA, omega-NG,N’G-dimethylarginine), where one methyl group is placed on each of the two terminal guanidine nitrogens of arginine; monomethylarginine (MMA, omega-NG-methylarginine), where a single methyl group is placed on one of the terminal nitrogen atoms of arginine. Each of these modifications has potentially different functional consequences. Though all PRMT proteins catalyze the formation of MMA, Type I PRMTs (PRMT1, 3, 4, 6, and 8) add an additional methyl group to produce aDMA, while Type II PRMTs (PRMT5 and 7) produce sDMA. Methylated arginine residues often reside in glycine-arginine rich (GAR) protein domains, such as RGG, RG, and RXR repeats (5). However, PRMT4/CARM1 and PRMT5 methylate arginine residues within proline-glycine-methionine rich (PGM) motifs (6).
  1. Bedford, M.T. and Richard, S. (2005) Mol Cell 18, 263-72.
  2. Pahlich, S. et al. (2006) Biochim Biophys Acta 1764, 1890-903.
  3. Bedford, M.T. and Clarke, S.G. (2009) Mol Cell 33, 1-13.
  4. McBride, A.E. and Silver, P.A. (2001) Cell 106, 5-8.
  5. Gary, J.D. and Clarke, S. (1998) Prog Nucleic Acid Res Mol Biol 61, 65-131.
  6. Cheng, D. et al. (2007) Mol Cell 25, 71-83.

使用に関する制限

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For Research Use Only. Not For Use In Diagnostic Procedures.
Cell Signaling Technology is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
PTMScan is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
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